Häufigste Wörter

Proteins

Übersicht

Wortart Deklinierte Form
Numerus Keine Daten
Genus Keine Daten
Worttrennung Pro-te-ins

Häufigkeit

Das Wort Proteins hat unter den 100.000 häufigsten Wörtern den Rang 42310. Pro eine Million Wörter kommt es durchschnittlich 1.16 mal vor.

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42305. Windisch
42306. jährliches
42307. Vierzehn
42308. Aquädukt
42309. Schachbundesliga
42310. Proteins
42311. Bantu
42312. Rioja
42313. Äckern
42314. Datensätze
42315. überzeugenden
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Semantik

Semantisch ähnliche Wörter

Kollokationen

  • des Proteins
  • eines Proteins
  • Proteins in
  • Proteins ist
  • Proteins und
  • dieses Proteins

Ortographie

Orthographisch ähnliche Wörter

Betonung

Betonung

pʀoteˈiːns

Ähnlich klingende Wörter

Reime

Unterwörter

Worttrennung

Pro-te-ins

In diesem Wort enthaltene Wörter

Pro te ins

Abgeleitete Wörter

  • G-Proteins
  • CORPUSxFOREIGNxLANGUAGE-Proteins
  • Tau-Proteins
  • FOXP2-Proteins
  • Prion-Proteins
  • CFTR-Proteins
  • BRAF-Proteins
  • Nef-Proteins
  • NMMHC-IIA-Proteins
  • M-Proteins
  • XK-Proteins
  • Vpu-Proteins
  • E1-Proteins
  • Proteinsorte
  • NOTCH3-Proteins
  • Nanog-Proteins
  • Tight-Junction-Proteins
  • Wilson-Proteins
  • Kell-Proteins
  • FMR1-Proteins
  • Präkursor-Proteins
  • ChR2-Proteins
  • Rezeptor-Proteins
  • p53-Proteins
  • N-Proteins
  • Genes/Proteins
  • INI1-Proteins
  • Bence-Jones-Proteins
  • E-Proteins
  • Rieske-Proteins
  • Huntington-Proteins
  • L-Proteins
  • P15-Proteins

Eigennamen

Personen

Keine

Verwendung in anderen Quellen

Sprichwörter

Keine

Abkürzung für

Keine

Enthalten in Abkürzungen

  • GFP:
    • Grün Fluoreszierenden Proteins
  • CRP:
    • C-reaktives Protein
  • MBP:
    • Myelin-Basische Protein
  • DIP:
    • Database of Interacting Proteins

Filme

Keine

Lieder

Künstler/Gruppe Titel Jahr
Veerus_ Maxie Devine Mouses At My Proteins

Bedeutungen

Sinn Kontext Beispiele
Biologie
  • Aminosäuresequenz
  • Gensequenz
  • Signalsequenz
  • eines
  • Zelle
  • die Wirkung verantwortliche Teil eines Peptids oder eines Proteins , dass Pharmakophor , kann beispielsweise mit Hilfe
  • . Unterstellt man nun die Gensequenz eines rekombinanten Proteins der Kontrolle eines AOX Promotors ( meist AOX1
  • . Ein Beispiel eines auf diese Weise regulierten Proteins ist das Eisenspeicherprotein Ferritin . Die Bindung von
  • Bindungen verbunden . Beide sind Abkömmlinge des gespalteten Proteins gp160 . Dieses infiziert jede Zelle mit einem
Biologie
  • Dehnbarkeit . Sie sind aus dünnen Fibrillen des Proteins Fibrillin und - daran ausgerichtet - einer amorphen
  • und somit zu einem Freilegen hydrophober Bereiche des Proteins führt . Diese hydrophoben Oberflächenbereiche eines Analytmoleküls treten
  • Prozess dient dem Erreichen der vollen Funktionstüchtigkeit des Proteins . Es kommt zur kovalenten Anheftung eines Terpen-Rests
  • und Triplikationen zu einer Zunahme der Tendenz des Proteins Oligomere und fibrilläre Aggregate zu bilden , sodass
Biologie
  • . Dieses Enzym wird bei der Biosynthese des Proteins ( Eiweißes ) Kollagen benötigt . Es wandelt
  • ) katalysiert . Die Acetylierung beziehungsweise Desacetylierung eines Proteins ist ein Regulationsmechanismus für die Funktion des Proteins
  • Aminosäure hat Einfluss auf den proteolytischen Abbau eines Proteins . Bei der Proteinbiosynthese entstehen alle Proteine von
  • die Abspaltung einzelner Aminosäuren vom N-terminalen Ende eines Proteins katalysieren . Aminopeptidasen kommen in allen Lebewesen vor
Biologie
  • kodierten
  • Aminosäuresequenz
  • Sequenz
  • Sekundärstruktur
  • eines
  • . Viele Exons kodieren einen funktionellen Teil eines Proteins , der autonom faltet , eine sogenannte Domäne
  • Menschen kodiert das SLC15A1-Gen für die Synthese des Proteins .
  • und Introns , protein-kodierenden Bereichen einschließlich des kodierten Proteins , Promotorelementen , repetitiven DNA-Elementen in dieser Sequenz
  • Sequenz deuten auf eine Änderung im Bedarf des Proteins an für welches diese mRNA kodiert . Eine
Biologie
  • Die N-terminale Aminosäure kann den proteolytischen Abbau eines Proteins beschleunigen , was durch die N-End Rule beschrieben
  • der entstehenden mRNA führt zur Synthese des veränderten Proteins . Das ursprünglich durch das ABL-Gen transkribierte Enzym
  • Diese wirkt als Signal zur Verlagerung des eNOS Proteins ins Zytosol . Während dort die eNOS Aktivität
  • Glycins einen starken Einfluss auf die Sekundärstruktur des Proteins . Wird eine für die Funktion essenzielle Aminosäure
Chemie
  • der Struktur auch sicher auf die Funktion des Proteins geschlossen werden . Neben Rosetta gibt es noch
  • . Über den nachfolgenden Prozess der Zielleitung des Proteins zur ER-Membran ist wenig bekannt . Die gebundenen
  • bekannt gegeben , dass Foldit-Spielern die Neugestaltung eines Proteins mit einer 18-fach höheren Aktivität als dem Original
  • kalziumabhängiger Chloridkanal ist . Die genaue Funktion des Proteins ist nicht bekannt . Männer scheinen häufiger und
Chemie
  • Binden von Calcium verändert sich die Konformation des Proteins und kann so auch seine Funktion verändern .
  • vorherrscht . Schwermetallionen können mit funktionellen Gruppen des Proteins reagieren . Zweiwertige Kationen ( Ca 2 +
  • , wenn der Tryptophanrest an der Oberfläche des Proteins in das wässrige Medium reicht . In hydrophobe
  • Größe nicht in jede " Ecke " des Proteins vordringen . Der Quencher O_2 ( bimolekularer Sauerstoff
Naturforscher
  • . ASM Press , 2003 Post-translation Modification of Proteins : Expanding Nature ’s Inventory . Roberts and
  • ( 2005 ) , Handbook of Biogeneric Therapeutic Proteins . 1 . Auflage , CRC Press .
  • und J. R. Winkler : Electron Transfer in Proteins . In : Annual review of biochemistry .
  • : H. V. Bryson : Evolving Genes and Proteins . Academic Press , New York 1965 ,
Mathematik
  • Methode richtet sich dabei nach den Eigenschaften des Proteins , den jeweiligen Methoden-abhängigen störenden Begleitsubstanzen für anschließende
  • doppeltem Schnabel geboren wurden . Unzureichende Mengen dieses Proteins hingegen führen zu gegenteiligen Ergebnissen wie Zyklopie ,
  • Im Zuge des Protein-Engineerings können Eigenschaften des gewünschten Proteins gezielt ( über das Proteindesign ) oder zufällig
  • die Purpurmembran führt zu einer bemerkenswerten Stabilität des Proteins gegenüber physikalisch-chemischen Einflüssen . So bleiben Farbe und
Texas
  • richtigen Abfolge , also in der Primärstruktur des Proteins . Der systematische Name von Titin beginnt mit
  • die eine ungewöhnliche Struktur am N-terminalen Ende des Proteins betreffen . Es gibt eine Reihe von Hinweisen
  • . Eine solche Lücke wird als Fußabdruck des Proteins auf der DNA bezeichnet . Die Bindungssequenz der
  • mit einer kleinen Veränderung in der Sekundärstruktur des Proteins . Aus verschiedenen Studien ist bekannt , dass
Medizin
  • C-reaktiven
  • Funktionsverlust
  • Fehlen
  • Myelom
  • Multiples
  • . Proteinfehlfaltungserkrankungen , die durch einen Funktionsverlust des Proteins hervorgerufen werden , sind teilweise kurativ behandelbar .
  • zu einem weitgehenden Funktionsverlust des aus NPHP1-Gen kodierten Proteins Nephrocystin-1 führen . Erste Symptome der Erkrankung zeigen
  • zu einem weitgehenden Funktionsverlust des aus NPHP2-Gen kodierten Proteins Inversin führen . Das terminale Nierenversagen tritt bei
  • assoziiert . Die Anwesenheit der Isoform GC2 des Proteins stellt möglicherweise einen Risikofaktor für familiäre amyotrophe Lateralsklerose
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